BIOMEDICINA Y SALUD: Ciencias clínicas

El estudio logra la calificación VIP de la revista 'Angewandte Chemie International'

Describen la unión molecular entre un anticancerígeno y la enzima colina quinasa

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Un estudio sobre la colina quinasa, una enzima relacionada con la proliferación de células malignas, describe cómo se une un compuesto diseñado racionalmente para conseguir la inhibición de la misma. Mediante cristalografía de rayos X, calorimetría y dinámica computacional, el trabajo explica cómo ocurre este proceso estableciendo las bases para el diseño de mejores fármacos y más selectivos.

 

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Unizar | 07 marzo 2013 12:26

<p>Proceso dinámico de la enzima colina quinasa CHOKα1, tras unirse al compuesto. / Unizar.</p>

Proceso dinámico de la enzima colina quinasa CHOKα1, tras unirse al compuesto. / Unizar.

Una investigación, liderada por el Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI) de la Universidad de Zaragoza, ha obtenido la calificación VIP por la revista de química Angewandte Chemie International. Esta distinción apenas se otorga al 5% de los estudios recogidos por esta publicación.

La importancia de este estudio, dirigido por el experto Ramón Hurtado-Guerrero, radica en que el aumento de la enzima colina quinasa (CHOKα1) guarda relación con la transformación maligna de las células, por lo que si se consigue bloquear esta enzima, se podría bloquear la proliferación del cáncer.

Aunque todavía está en fase preliminar, esta técnica ha permitido resolver la primera estructura tridimensional de CHOKα1 en complejo con un potente compuesto, el cual podría tener aplicaciones terapéuticas en el futuro.

Esta técnica ha permitido resolver la primera estructura tridimensional de esta enzima

Más estudios para conocer la interacción

En la actualidad, en EE UU existen algunos fármacos en fase clínica para inhibir la enzima colina quinasa, como TCD-717. La mayor parte de los fármacos existentes en el mercado tienen como dianas terapéuticas a proteínas o enzimas.

Según los autores, para conocer no solo cómo se unen los fármacos a sus dianas, sino cómo se podría mejorar la potencia y selectividad de los mismos, se necesitan estudios atómicos para conocer cómo las proteínas interaccionan con los fármacos.

Hoy en día, la técnica más poderosa para llevar a cabo estos estudios es la cristalografía de proteínas usando rayos X, que permite tener una estructura tridimensional de una proteína bajo estudio, por ejemplo, con fármacos ya comercializados.

Referencia bibliográfica:

Sahún-Roncero, M., Rubio-Ruiz, B., Saladino, G., Conejo-García, A., Espinosa, A., Velázquez-Campoy, A., Gervasio, F. L., Entrena, A. and Hurtado-Guerrero, R. (2013), The Mechanism of Allosteric Coupling in Choline Kinase α1 Revealed by the Action of a Rationally Designed Inhibitor . Angew. Chem. Int. Ed.. doi: 10.1002/anie.201209660

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Zona geográfica: Aragón
Fuente: Universidad de Zaragoza

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