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Ante las dificultades de cristalizar la enzima fosfofructokinasa de músculo humano para obtener su estructura tridimensional mediante difracción de rayos X, investigadores del Departamento de Bioquímica de la Universidad Autónoma de Madrid (UAM), el Instituto de Investigaciones Biomédicas Alberto Sols (UAM-CSIC) y el Centro Nacional de Biotecnología han analizado esta proteína mediante microscopia electrónica, encontrándose con una estructura inesperada.
La fosfofructokinasa (PFK) es un enzima cuya actividad es esencial para controlar el consumo de glucosa en la generalidad de los organismos vivos. Esto es posible a través de una serie de mecanismos de regulación cuya base estructural se ha establecido en bacterias, pero no en mamíferos, donde este enzima posee un grado de complejidad considerablemente superior y aún se carece de datos de cristalografía de rayos X.
En un reciente artículo publicado en The FASEB Journal, los investigadores Ignacio Arechaga, Oscar H. Martínez-Costa, Cristina Ferreras, José L. Carrascosa y Juan J. Aragón han examinado la estructura de PFK de músculo en presencia del substrato fructosa 6-P a través de microscopia electrónica (ME) a una resolución de 1,8 nm, representando la primera reconstrucción tridimensional de una PFK de mamíferos.
El volumen reconstituido de PFK-M corresponde a una molécula alargada con cuatro subunidades de idéntica secuencia aminoacídica, un homotetrámero, que se organiza en dos dímeros.
El análisis de las imágenes y la reconstrucción tridimensional mostraron que, sorprendentemente, uno de los dímeros contiene un llamativo canal central que está ausente en el dímero opuesto. En consecuencia, el tetrámero posee un tipo de simetría, C2 a lo largo de su eje mayor, diferente de la simetría D2 asumida hasta ahora.
La estructura revela, pues, que ambos dímeros se encuentran en conformaciones marcadamente diferentes: abierta en el que posee la cavidad central y cerrada en el adyacente, lo que constituye una estructura tridimensional poco común.
El ajuste de la estructura atómica del enzima de bacterias en el modelo obtenido por ME ha sugerido que solamente el dímero en conformación cerrada puede contener sitios catalíticos para unir normalmente el substrato fructosa 6-P y sitios de unión para el regulador fructosa 2,6-P2, mientras que esos sitios no parecen ser funcionales en el dímero en conformación abierta debido a la amplia separación impuesta por el canal central. La estructura encontrada puede tener, por tanto, implicaciones de gran trascendencia para la función de esta enzima en la regulación del metabolismo energético de mamíferos.
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Referencia bibliográfica:
Arechaga, I., Martínez-Costa, O. H., Ferreras, C., Carrascosa, J. L., Aragón, J. J. Electron microscopy analysis of mammalian phosphofructokinase reveals an unusual 3-dimensional structure with significant implications for enzyme functions, en FASEB J. December 2010 24:4960-4968; published ahead of print August 23, 2010, doi:10.1096/fj.10-165845
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