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Un grupo de investigadores de la Universidad de Rockefeller (EE UU) ha demostrado cómo una proteína antiviral producida por el sistema inmunológico, denominada teterina, aplaca a virus como el VIH colocándoles, literalmente, una correa con el fin de evitar que escapen de las células infectadas. Los hallazgos aparecen en la edición de esta semana de la revista Cell.
La proteína teterina es una molécula involucrada en la defensa innata antirretroviral, ya que es capaz de evitar la salida de virus de la célula infectada bloqueando así la invasión de otras células. “La teterina es una barra con anclas en ambos extremos”, afirma Paul Bieniasz, uno de los autores del estudio y experto del Centro de Investigación sobre el Sida Aaron Diamond de la Universidad de Rockefeller.
Cualquiera de estas anclas se incorpora a la envoltura que rodea al VIH o a otros virus a medida que éstos salen de la célula infectada. “Un ancla se introduce en el virus y la otra en la membrana de la célula para formar de manera inevitable una atadura”, apunta Bieniasz.
La principal conclusión de este trabajo, publicado en el último número de la revista Cell y en el que participa el español David Pérez Caballero, es que la secuencia primaria de la teterina no es importante, sino la estructura general de la proteína que posee dos regiones de anclaje a membrana y un dominio extracelular que participa en la interacción consigo misma formando dímeros.
“Esta proteína es capaz de incorporarse a partículas de VIH”, declara a SINC Dr. Pérez Caballero. “La teterina es capaz de retener al virus de manera directa, lo que provoca que las partículas virales no puedan desprenderse de la membrana plasmática y así puedan infectar a otras células”.
Asimismo, el grupo de investigadores diseñó también una proteína completamente artificial — una que no se parecía a la secuencia original de la teterina— que podía frenar igualmente a los virus de una manera similar.
La teterina, una proteína de amplio espectro antiviral
La teterina está codificada por uno de los más de 900 genes inducidos por la ruta del interferon en celulas del sistema inmune en respuesta a infecciones virales. “La amplia especificidad de esta proteína actúa como protección contra muchos virus”, explica Bieniasz. “No hay una interacción específica entre la teterina y cualquier otra proteína viral, lo que hace mucho más difícil para los virus desarrollar una resistencia”.
En lugar de limitarse a modificar alguna proteina viral, el virus tiene que realizar ajustes más difíciles para adquirir un nuevo gen antagonista de la teterina y así salir de la célula infectada para continuar la infección. Desgraciadamente, muchos virus han logrado hacerlo. En el caso del VIH, una proteína llamada Vpu contrarresta la acción de la teterina.
Los autores sugieren que el nuevo descubrimiento sobre los modos de acción de la teterina y de la Vpu puede llevar, sin embargo, al desarrollo de bloqueadores de Vpu que liberarían la defensa innata contra las infecciones virales e inhibirían la propagación del VIH.
“Es posible que la teterina exista en varias formas que explicarían las diferencias en la evolución del VIH u otras infecciones entre las personas”, concluye Bieniasz. “Todavía hay un gran número de mecanismos antivirales de los que no sabemos nada”.
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Referencia bibliográfica:
Pérez-Caballero et al.: “Tetherin Inhibits HIV-1 Release by Directly Tethering Virions to Cells”. Cell 139, 499–511, 30 de octubre de 2009.
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